Розміри білків. Класифікація білків. Первинна структура білків.






    Головна сторінка





Дата конвертації12.10.2017
Розмір3.45 Kb.
ТипСтаття

Прості пептиди, що складаються з двох, трьох або чотирьох амінокислотних залишків, називаються відповідно ди-, три- і тетрапептид. Поліпептидами називаються ланцюга, утворені великим числом амінокислотних залишків.

Білкова молекула може складатися з однієї або декількох поліпептидних ланцюгів.

Розміри білків. Класифікація білків. Первинна структура білків.

Класифікація білків

Складність будови білкових молекул і надзвичайна різноманітність їх функцій вкрай ускладнюють створення єдиної чіткої класифікації білків на якій-небудь одній основі. У табл. 3.7-3.9 наведені три різні класифікації білків, засновані на різних їх характеристиках.

Розміри білків. Класифікація білків. Первинна структура білків.

структура білків

Кожному білку властива своя особлива геометрична форма, або конформація. Для опису тривимірної структури білків розглядають зазвичай чотири рівні організації, які ми тут і опишемо.

Розміри білків. Класифікація білків. Первинна структура білків.

Первинна структура білків

Під первинною структурою білків розуміють послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Першим дослідником, що визначив амінокислотну послідовність молекули білка, був Фред Сенгер (Fred Sanger), що працював в Кавендішської лабораторії Кембриджського університету, тієї самої, де Уотсон і Крик визначили структуру ДНК. Сенгер працював з гормоном інсуліном - найменшим білком, який йому вдалося знайти. Робота зайняла 10 років і результати її були опубліковані в 1953 р Інший видатний молекулярний біолог з Кавендіша, Макс Перуц (Max Perutz), згадував: «відкриття це стало сенсацією, бо в перший раз було показано, що амінокислоти в поліпептидних ланцюгах білка розташовуються зовсім певним чином".

У 1958 р Сенгер за цю роботу був удостоєний Нобелівської премії (другу Нобелівську приймемо він отримав за вивчення структури нуклеїнових кислот). В молекулу інсуліну входить 51 амінокислота. Молекула складається з двох поліпептидних ланцюгів, утримуваних разом дисульфідними містками.

В даний час велика частина робіт по визначенню амінокислотних послідовностей автоматизована, і тепер первинна структура білків відома вже більше, ніж для сотні тисяч білків. На малюнку зображена первинна структура ще одного білка - ферменту лізоциму. Таблиця дає уявлення про кількість амінокислотних залишків в молекулах деяких білків.

В організмі людини тисячі різних білків, і всі вони побудовані з одних і тих же 20 стандартних амінокислот. Амінокислотна послідовність білка визначає його біологічну функцію. У свою чергу ця амінокислотна послідовність визначається нуклеотидної послідовністю ДНК. Заміна однієї-єдиної амінокислоти в молекулі даного білка може різко змінити його функцію, як це спостерігається, наприклад, при так званій серповидноклітинної анемії. Цікаві дані можуть бути отримані в результаті аналізу амінокислотних послідовностей гомологічних білків, що належать різним біологічним видам; такі дані дозволяють судити про можливе таксономическом спорідненість між цими видами.

- Читати далі "Вторинна структура білків. Особливості вторинної структури білків."


  • Класифікація білків
  • Первинна структура білків